Белки

Белки, или полипептИды, представляют собой высокомолекулярные органические соединения, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. Это самые важные органические компоненты клетки. На долю белков приходится от 50 до 80% массы клетки.

Большинство белковых молекул включают 300–500 мономеров. В природе существует несколько очень коротких белков, состоящих из 3–8 аминокислот. Известны и молекулы, длина которых более 1,5 тысячи (читать: полутора тысяч) аминокислот.

Кроме кислорода, водорода, углерода и азота, в состав белковых молекул могут входить железо, сера и фосфор.

По строению и выполняемым функциям белки очень многообразны. К группе протеинов относят вещества, состоящие только из белка. В состав протеидов может входить и небелковая составляющая, например, гемоглобин состоит из белка глобина и небелковой части — гЕмы.

Белки делятся на простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот. В состав сложных белков могут входить гликопротеиды (углеводы), липопротеиды, которые включают жиры, и нуклеопротеиды – нуклеиновые кислоты.

В организме человека насчитывается до 100 000 белков.

Бактерии и растения сами синтезируют все необходимые аминокислоты. Животные, в том числе и человек, могут синтезировать лишь некоторые, а остальные аминокислоты, называемые незаменимыми, получают с пищей. К незаменимым относят аминокислоты: лизИн, валИн, лейцИн, изолейцИн, треонИн, фенилаланИн, триптофАн, тирозИн, метионИн.

В состав белков входит 20 различных аминокислот, различные комбинации которых приводят к огромному многообразию белков. Набор всех двадцати видов аминокислот содержат только 3 белка: казеин молока, миозин мышц и альбумин яйца.

Проведём простые математические вычисления: 20 аминокислот примем за буквы алфавита, из которых составим «слово» длиной в 500 букв. Используя 20 букв в различных комбинациях можно составить огромное количество таких слов. Учитывая, что замена или перестановка хотя бы одной буквы изменит смысл слова, вычислим число возможных комбинаций. Оно будет равно 20⁵⁰⁰.

Своё название аминокислоты получили за наличие в каждой из них аминогруппы, обладающей основными свойствами, и кислотной карбоксильной группы с кислотными свойствами.

Каждая аминокислота включает химическую группировку (радикал), которая у разных аминокислот имеет разное строение.

Такое строение аминокислот обусловливает их амфотерность и высокую реактивность. Аминогруппа одной аминокислоты соединяется с карбоксильной группой другой аминокислоты. При этом происходит отщепление молекулы воды и образование прочной ковалентной связи, называемой пептидной связью.

В состав некоторых сложных белков, например, гемоглобина и инсулина, могут входить не одна, а несколько полипептидных цепочек.

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы – конформАции.

Выделяют четыре уровня организации белковых молекул.

Первичная структура белка представляет собой линейную последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Она уникальна для каждого белка и определяет его свойства, функции и конформацию.

Вторичная структура белка представляет собой локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями, возникающими между аминогруппами и карбоксильными группами разных аминокислот. В результате линейная молекула белка скручивается в спираль.

Третичная структура представляет собой специфическую для каждого белка конфигурацию – глобулу, напоминающую клубок.

Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она представляет собой сложный комплекс из нескольких глобул. Сложный белок гемоглобин представляет комплекс из четырёх таких субъединиц.

Под воздействием таких факторов, как температура, химические вещества, радиация, обезвоживание клетки может произойти разрушение природной структуры белка, или денатурация. Если при этом не нарушена первичная структура белка, то при устранении денатурирующих факторов белок способен восстановить свою структуру. Процесс восстановления называют ренатурацией. Денатурация может возникать под воздействием химических веществ, температуры, облучения и других факторов.

       Функции белков.

Белки выполняют в организмах строительную, или структурную, функцию, так как входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки (липопротеиды и гликопротеиды), участвуют в образовании стенок кровеносных сосудов (эластин), хрящей, сухожилий (коллаген), перьев, ногтей, рогов, волос (кератин).

Двигательная функция обеспечивается сократительными белками (актин и миозин), которые обуславливают движение ресничек и жгутиков, сокращение мышц, перемещение хромосом при делении клетки, движение органов растений.

Некоторые белки связывают и переносят с током крови многие химические соединения. Например, гемоглобин и миоглобин транспортИруют кислород, альбумин сыворотки крови переносит гормоны, липиды и жирные кислоты, различные биологически активные вещества, выполняя транспортную функцию.

Белки-переносчики транспортируют вещества из внешней среды в клетку через клеточную мембрану.

Кровь осьминогов, моллюсков и пауков имеет голубой цвет, потому что переносчиком кислорода у них служит не красный гемоглобин, содержащий атомы железа, а гемоцианин с атомами меди.

Защитная функция белков проявляется в выработке антител (иммуноглобулинов) в ответ на проникновение в неё чужеродных веществ (антигенов), которые обеспечивают иммунологическую защиту;

интерфероны являются универсальными противовирусными белками.

Фибриноген и протромбин участвуют в свёртывании крови, предохраняя организм от кровопотерь.

Многие организмы для защиты выделяют токсины – ядовитые белки. Некоторые живые существа, в свою очередь, научились вырабатывать антитоксины, нейтрализующие действие ядов.

Важное значение имеет регуляторная функция белков. Белки-гормоны оказывают влияние на обмен веществ, т. е. обеспечивают гомеостаз, регулируют рост, размножение, развитие и другие жизненно важные процессы.

Например, инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, тироксин – физическое и психическое развитие и т. д.

Специальные белки, встроенные в мембрану, осуществляют приём сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку за счёт изменения третичной структуры. В этом заключается сигнальная функция белков.

В настоящее время выявлено более 1000 специфических белков, которые являются биологическими катализаторами и способны в сотни и даже тысячи раз ускорять биохимические реакции в организме. Такие ферменты, или энзимы, выполняют ферментативную, или каталитическую, функцию.

Энергетическую функцию белки выполняют очень редко, например, в случае длительного голодания и недостатка углеводов и жиров. При окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж (килоджоуля) энергии.

      Запасающую функцию выполняют резервные белки животных: альбумин яйца запасает воду; ферритин – железо в клетках печени и селезёнки; миоглобин – кислород в мышечных волокнах; казеин (молоко) и белки семян – источник питания для зародыша растения.

Сходство и различие организмов в конечном счёте определяются набором белков: чем ближе организмы друг к другу в систематическом положении, тем более сходны их белки.